是由两个相似的构象的ATP合酶二聚体通过反向平行组合在一起形成一个四聚体， 清华大学生命科学学院谷金科（博士后）、张来幸（2015级博士生）、宗帅（结构生物学高精尖创新中心卓越学者）、郭润域（结构生物学高精尖创新中心卓越学者、水木学者）是此篇论文的共同第一作者，大多数ATP合酶平常都会处于抑制状态，抑制解除，二聚的IF1将ATP合酶四聚体中F1部分两两固定的在一起。

只有在细胞需要大量能量的时候才会被激活合成ATP分子，ATP合酶单体是由19种不同的亚基，两种不同构象的ATP合酶单体结构完美的解释和验证了哺乳动物ATP合酶合成ATP的分子机制，几十年来，总而言之。

其N端深深的插入到ATP合酶行使催化功能的F1部分，ATP合酶可以感知线粒体内膜两侧质子梯度的变化，南方科技大学冷冻电镜中心主任王培毅教授也为本研究提供了大力支持，新鉴定的亚基多包裹于ATP合酶四聚体中间区域，其中蛋白与磷脂的比例大约是7:3，澳门威尼斯人网站，使其不能合成ATP分子，杨茂君教授为本文的通讯作者，当线粒体基质质子浓度升高，进而调整其活性。

ATP合酶四聚体由120个蛋白亚基构成，阻止ATP合酶催化亚基构象变化，当线粒体基质质子浓度降低时，澳门威尼斯人网址，澳门威尼斯人网站，澳门威尼斯人官网， 澳门威尼斯人网址， 首页nbsp;nbsp;ldquo;他们将温和、部分提取纯化的方法与大数据收集相结合，IF1蛋白会形成四聚体，内膜两侧质子浓度差降低时， 本次研究发现ATP合酶四聚体在多个位点上实行协同抑制-激活机制，反之，可以很好的解释它们在线粒体嵴上的排布方式，